Los 5 tipos de anticuerpos (clases de inmunoglobulinas)

El sistema inmune pertence a las máquinas mucho más perfectas de la naturaleza. Un conjunto de órganos, tejidos y células especializadas en un fin muy concreto pero fundamental para nuestra supervivencia: el reconocimiento y neutralización de amenazas para el organismo. El sistema inmunitario nos protege de los peligros tanto externos como internos, siendo nuestra defensa natural.

A cada momento, millones de patógenos bacterianos, víricos y fúngicos diseñados única y de forma exclusiva para infectarnos están intentando burlar las defensas de nuestro cuerpo. Y si enfermamos tan poco es pues, en efecto, nuestro sistema inmunitario está diseñado prácticamente perfectamente para advertir y matar a estos seres que intentan hacernos daño.

Y si bien hay muchos protagonistas comprometidos en la respuesta inmunitaria, con diferentes células inmunes expertas en funcionalidades muy concretas en la protección del cuerpo, toda ella se basa en unas proteínas conocidas como anticuerpos que son, sin lugar a dudas, el pilar de la inmunidad.

Y en el artículo de el día de hoy nos vamos a centrar en estas moléculas que, uniéndose específicamente a los antígenos presentes en la membrana de los patógenos que entran en nuestro cuerpo, alertan a las células inmunes para normalizar la amenaza antes de que esta nos realice enfermar. Observaremos precisamente qué son, de qué forma funcionan y qué clases hay. Empecemos.

¿Qué son los anticuerpos?

Los anticuerpos son proteínas de tipo inmunoglobulina que son sintetizadas por los linfocitos, las células del sistema inmune, como respuesta a la existencia de un antígeno, que es la substancia o fragmento molecular que, una vez en nuestro cuerpo, es reconocida por los receptores del sistema inmune adaptativo como un riesgo que ha de ser anulado. Los anticuerpos, pues, son los oponentes de estos antígenos.

En este sentido, cada anticuerpo está diseñado particularmente para sumarse a un antígeno preciso, por lo que se diseña “a la carta” del mismo. Y fruto de esta afinidad química que deriva en una unión física, los anticuerpos señalizan el lugar donde está el germen (o sustancia perjudicial en general) a fin de que las células inmunes especializadas en destruir a los portadores de estos antígenos puedan efectuar su función.

A nivel molecular, los anticuerpos son glucoproteínas (moléculas compuestas por una proteína unida a uno o varios glúcidos) de tipo gamma (nombre que sencillamente se refiere al modo en el que las proteínas se separan cuando se aplican técnicas de laboratorio por electroforesis, que separa las moléculas según su movilidad en un campo eléctrico) globulina (que hace referencia a su estructura globular). En otras expresiones, un anticuerpo es una inmunoglobulina, siendo siempre de naturaleza proteica.

Sea como sea, los anticuerpos son proteínas producidas por los linfocitos B, aquellas células inmunes que, siendo producidas en la medula ósea, actúan como factorías de estos anticuerpos en el momento en que detectan la presencia de un antígeno, el cual, como hemos visto, es homónimo de peligro que debe ser anulado. Y aquí es en el momento en que entran en juego los anticuerpos.

Estos anticuerpos funcionan, en esencia, como “mensajeros”, informando al resto de linfocitos y células del sistema inmunitario de que en el organismo hay una amenaza que debe ser eliminada. Tras su síntesis en masa y posterior unión al antígeno para el que está diseñado, los anticuerpos alertarán a los linfocitos T disco compacto8+, los glóbulos blancos que, en relación encuentren al antígeno que es señalado por el anticuerpo (no tienen la posibilidad de reconocer de forma directa el antígeno, pero sí al anticuerpo que está marcando la “diana”), destruirán al patógeno portador de este antígeno.

Así pues, un anticuerpo es, al final, una molécula proteica que es sintetizada por nuestro propio cuerpo (esto es muy importante) de manera específica para un antígeno preciso, sirviendo como “alertas” a fin de que las células inmunes neutralizadoras de amenazas logren desatar una contestación de eliminación lo suficientemente rápida y eficaz para disolver el ataque antes que el germen tenga tiempo de infectarnos.

Pero a fin de que esto suceda, tenemos que tener anticuerpos para ese antígeno. Y no nacemos con ellos. Los vamos construyendo conforme nos exponemos a ellos. De ahí que, cuando entramos en contacto por primera vez con un germen, es muy posible que nos lleve a cabo enfermar, ya que el cuerpo nunca había “visto” sus antígenos y no tiene anticuerpos contra él. Así, tiene que perder tiempo analizándolo y sintetizando los anticuerpos específicos para él.

Un tiempo que aprovecha el germen para hacernos enfermar. Pero tras esta primera exposición, el sistema inmune se va a quedar con la “receta” de estos anticuerpos. De este modo, cuando haya una segunda y siguientes exposiciones, en el momento en que vea ese mismo antígeno, no perderá tiempo. Buscará entre los archivos y producirá en masa ese anticuerpo a fin de que la contestación sea veloz, sin dar tiempo a que nos provoque daños.

En verdad, tener inmunidad frente a un patógeno es, en esencia, tener anticuerpos específicos contra sus antígenos. Y sucede que la inmunidad adaptativa se fundamenta exactamente en esto, en la oportunidad de sintetizar y generar en masa anticuerpos contra un antígeno portado por un germen concreto. La inmunidad llega después de la primera exposición o sin tan únicamente una primera; ya que las vacunas, que tienen en los antígenos su principio activo, nos hacen tener un depósito de anticuerpos contra un patógeno sin necesidad de haber sufrido una auténtica exposición al mismo.

¿Qué géneros de inmunoglobulinas existen?

Tras esta extensa pero precisa introducción para comprender qué son y de qué forma marchan los anticuerpos, nos encontramos más que dispuestos para investigar de qué forma se clasifican estas moléculas que componen los pilares de la inmunidad adaptativa y de las respuestas inmunes ante la existencia de una amenaza portadora de antígenos. Observemos, ya que, qué géneros de anticuerpos existen.

1. Inmunoglobulinas A (IgA)

Las inmunoglobulinas A son los anticuerpos predominantes en las secreciones mucosas del organismo, esto es, en el recubrimiento de las vías respiratorias, las paredes del sistema digestivo, las vías genitourinarias, la saliva, la leche de la mamá, las lágrimas, el calostro…

Su primordial función a nivel inmunitario es impedir que los patógenos penetren en el plasma, sirviendo como barreras protectoras para eludir que se anclen a las mucosas donde están presentes. Su masa molecular se encuentra entre las 170.000 y 720.000 daltons y su concentración en el suero es de entre 90 y 420 mg por cada 100 ml.

2. Inmunoglobulinas G (IgG)

Las inmunoglobulinas G son las más rebosantes en el organismo, representando cerca del 80% de los anticuerpos totales. Presentes en los fluidos internos del cuerpo (sangre, líquido cefalorraquídeo y líquido peritoneal), su principal función a nivel inmune es la de ofrecernos protección contra las infecciones virales y bacterianas. En otras expresiones: darnos inmunidad.

Se trata del anticuerpo mucho más pequeño, con una masa molecular de unos 150.000 daltons, pero, como hemos dicho, el más abundante, con una concentración de entre 600 y 1.800 mg por cada 100 ml. Es el único anticuerpo con la capacidad de atravesar la placenta, siendo, ya que, esencial para la transferencia de inmunidad de la madre al feto. Su historia media es de unos 25 días y son totalmente esenciales para, una vez ahora los poseemos entre nuestros ficheros de forma específica contra un patógeno, eludir que este nos haga enfermar en posteriores exposiciones.

3. Inmunoglobulinas M (IgM)

Las inmunoglobulinas M, que representan el 6% del total, son anticuerpos que se encuentran principalmente en la sangre y en la linfa, un líquido transparente que circula por los vasos linfáticos y que porta primordialmente glóbulos blancos. Se trata del primer anticuerpo que fabrica el cuerpo para combatir una infección, algo que se entiende cuando descubrimos que son las inmunoglobulinas evolutivamente más viejas.

Es asimismo el anticuerpo mucho más grande, con un peso molecular de unos 950.000 daltons, algo que se multiplica por su aptitud de conformar complejos por unión de 5 moléculas de IgM, algo que deja a estos anticuerpos estimular la lisis (destrucción) de bacterias y de virus, tal como la opsonización de antígenos, es decir, de marcar a los antígenos para que los fagocitos (un género de células inmunes) ingieran a los gérmenes portadores de exactamente los mismos.

4. Inmunoglobulinas Y también (IgE)

Unos anticuerpos que aquellos que tengan alergias conocerán realmente bien. Las inmunoglobulinas Y también son anticuerpos que están en pequeñas cantidades en la sangre, excepto en personas alérgicas o en pacientes que están sufriendo una infección parasitaria. Y es que estando presente eminentemente en piel, pulmones y membranas mucosas, las IgE están implicadas en las reacciones de hipersensibilidad a un alérgeno (estimulando la liberación de histamina y, por tanto, los síntomas de un ataque de alergia), tal como en la protección en frente de los gusanos parasitarios.

Su peso molecular es de unos 190.000 daltons, están implicados, como vemos, primordialmente en las respuestas inflamatorias y su concentración, en condiciones normales (en casos de alergias o infecciones por helmintos parásitos se incrementa claramente), es de entre 0,01 y 0,1 mg por cada 100 ml.

5. Inmunoglobulinas D (IgD)

Dejamos para el final el tipo de anticuerpo menos estudiado y cuyas funcionalidades son menos conocidas. Las inmunoglobulinas D se encuentran en pequeñas proporciones en la sangre y es el primordial ingrediente de la superficie de los linfocitos B maduros, algo que recomienda que podría ser esencial como receptor de antígenos a lo largo de la contestación inmune. De la misma forma, se cree que podría estimular la activación y la supresión de la actividad de estos linfocitos, pero su función exacta sigue sin estar clara.

Sea como sea, lo que sí entendemos es que es en especial susceptible a la proteólisis (humillación de proteínas), que su peso molecular es de unos 185.000 daltons y que su concentración en el plasma sanguíneo pocas veces representa más del 1% de los anticuerpos circulantes, con la excepción de los pacientes con mieloma múltiple, quienes, por motivos que siguen sin estar claros, presentan concentraciones muy elevadas parcialmente comentando.